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タンパク精製用Dynabeads Protein A / G |
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| プロテインA 及びプロテインG はそれぞれStaphylococcusaureus（黄色ブドウ状球菌）及びG グループのStreptococci（連鎖状球菌、ストレプトコッカス）の細胞壁成分です。これらのタンパク質は、大抵のほ乳類のイムノグロブリンと結合する能力を持っています。結合は主としてFc 部位を通して起こります。 Dynabeads Protein A 及びDynabeads Protein G は、プロテインA 及びプロテインG を共有結合で固定化した単一サイズの磁性ビーズ（2.8 μ m）です。これらの製品に利用された組み換えプロテインA 及びプロテインG は、夾雑タンパク質の共精製を防ぐためアルブミン結合部位を含みません。 Dynabeads Protein A 及びDynabeads Protein G は唾液、腹水、血清及び組織培養液または、ハイブリドーマの上清等のサンプルから直接抗体をワンステップで精製するための確かなツールです。時間のかかるサンプルの前処理及び遠心分離等の工程が不要で、抗体の精製プロセスを迅速且つ簡単なものにします。 また磁気分離法は穏やかな方法で、貴重なタンパク質に最低限の物理ストレスしか与えません。精製の結果、高純度の抗体または免疫沈澱タンパク質が得られます。 |
| ■Dynabeads Protein A■ 粒径2.8 μ m の均一な超常磁性高分子ポリマー製ビーズの表面に分子量32,000 の組み換えプロテインＡを結合したビーズです。腹水、血清や組織培養浮遊物など種々のサンプルからのイムノグロブリンの分離あるいは、目的蛋白のImmunoprecipitation等に適しています。 ビーズ１ mL 当たり約250 μ g のHuman IgG 又は、100 μ gのMouse IgG と結合します。 ■Dynabeads Protein G■ 粒径2.8 μ m の均一な超常磁性高分子ポリマー製ビーズ表面にアルブミン結合部位を除き、Ig 結合部位だけを残した、分子量約30kDa の組み換えプロテインG を共有結合したビーズです。ヒト、マウス、ラット等多くの哺乳類のIg に主にFc 領域を介して結合します。ビーズ1 mL あたり640 μ g のマウスIgG に結合します。 ■IP Kit■ Dynabeads Protein AもしくはProtein GとIP用の各種バッファーがセットになっています。面倒なバッファー調整が必要ありません。 |
操作概要 |
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| Dynabeads Protein A 及びDynabeads Protein G による抗体の精製及び 免疫沈降の原理 |
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アプリケーション例 |
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| Dynabeads Protein A を使用した血清からのヒトIgG の精製及びヒトの血清アルブミンの免疫沈降。Lane 1: 血清からの精製IgG、Lane 2: 免疫沈降したヒトの血清アルブミン、Lane 3: 50 倍に希釈された血清、Lane 4: LMW | ||
製品選択マトリックス |
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| プロテインA 及びプロテインG の種々の種からの免疫グロブリンに対する結合強度。テーブルを拡大表示 | ||
製品資料 |
| Protein A/G及びTALON紹介資料 |
| Dynabeadsのセファロースに対するメリット.pdf |
製品情報 |
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Reference List |
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| ■Protein A■ ・A.Tejeda-Mansir, R. Espinoza, R.M. Montesinos, R. Guzman. Bioprocess Engineering 1997;17, 39-44 ・Surolia, D. Pain and M Islam Khan. TIBS Feb 1982, 74-76 ・C Huang, ME Handlogten and RT Miller. J of Biological Chemistry 2002, in press (M200831200) ・AV Popov et al. EMBO J. 2001, 20(3), 397-410 ・PP Budde, A Kumagai, WG Dunphy and R Heald. J of Cell Biology 2001, 153(1), 149-158 ■Protein G■ ・Akerstrom B and Bjorck L. Journal of Biological Chemistry 1986;261 (22): 10240-47. ・Protein G (Data file 18-1012-9AB, 2002-10) Amersham Biosciences. ・Tejeda-Mansir A, Espinoza R, Montesinos RM and Guzman R. Bioprocess Engineering 1997;17,39-44. ・Bollag DM, Rozycki MD and Edelstein SJ. Protein Methods (2.ed), Wiley-Liss publication. New York (1996). ・Cochet O, Teillaud J-L, Sautes C (eds). Immunological Techniques Made Easy, John Wiley & Sons. Chichester (1998). Additional references where this product has been used: ・Stuermer CA et al. (2001) Glycosylphosphatidyl inositolanchored proteins and fyn kinase assemble in noncaveolar plasma membrane microdomains defined by reggie-1 and -2. Mol Biol Cell. Oct;12(10): 3031-45. ・Harsay E and Schekman R. (2002) A subset of yeast vacuolar protein sorting mutants is blocked in one branch of the exocytic pathway. Journal of Cell Biology 156 (2):271-285. ・Li F, Macfarlan T, Pittman RN and Chakravarti D. (2002) Ataxin-3 is a histonebinding protein with two independent transcriptional corepressor activities. J Biol Chem. Nov 22;277(47):45004-12 (Epub 2002 Sep 23). ・Koizume S et al. (2002) Heterogeneity in the modification and involvement of chromatin components of the CpG island of the silenced human CDH1 gene in cancer cells. Nucleic Acids Res. Nov 1;30(21):4770-80. ・Fukuma M et al. (2003) Upregulation of Id2, an oncogenic helix-loop-helix protein, is mediated by the chimeric EWS/ets protein in Ewing sarcoma. Oncogene. Jan 9;22(1):1-9. |
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